Альбумин бычьей сыворотки: где содержится?

Сывороточный альбумин

Наиболее известный вид альбумина — сывороточный альбумин. Он содержится в крови в сыворотке (отсюда название), но он также может встречаться в других жидкостях (например, в спинно-мозговой жидкости).

Сывороточный альбумин синтезируется в печени и составляет большую часть среди всех сывороточных белков. Альбумин, содержащийся в крови человека, называется человеческий сывороточный альбумин, он составляет около 55 % от всех белков, содержащихся в плазме крови.

Поскольку концентрация альбумина высока, а размеры его молекулы невелики, этот белок на 80 % определяет коллоидно-осмотическое давление плазмы.

Общая площадь поверхности множества мелких молекул сывороточного альбумина очень велика, поэтому они особенно хорошо подходят для выполнения функции переносчиков многих транспортируемых кровью и плохо растворимых в воде веществ. К веществам, связываемым сывороточным альбумином, относятся билирубин, уробилин, жирные кислоты,соли желчных кислот, некоторые экзогенные вещества — пенициллин, сульфамиды, ртуть, липидные гормоны, некоторые лекарства, такие как варфарин, фенобутазон, хлофибрат ифенитоин и т. д.

Одна молекула альбумина может одновременно связать 25—50 молекул билирубина (молекулярная масса 500). По этой причине сывороточный альбумин иногда называют «молекулы-такси». Соревнования между лекарствами при использовании ими «посадочных мест» на молекуле альбумина может вызвать увеличение их активности и лечебного действия.

На мембранах клеток имеются рецепторы к альбуминам — альбандины.

Наиболее широко используются человеческий сывороточный альбумин и бычий сывороточный альбумин, часто применяемый в медицинских и молекулярно-биологическихлабораториях.

Нормальный уровень сывороточного альбумина у взрослых составляет от 35 до 50 г/л. Для детей в возрасте менее 3-х лет нормальный уровень — в пределах 25—55 г/л.

Низкий уровень альбумина (гипоальбуминемия) может возникать из-за болезни печени, нефритического синдрома, ожогов, энтеропатии с потерей белка, недоедания, на поздних сроках беременности, злокачественных новообразований. Приём ретинола (витамина А) в некоторых случаях может повысить уровень альбумина до высоких субнормальных значений(49 г/л). Лабораторные эксперименты показали, что приём ретинола регулирует синтез человеческого альбумина.

Высокий уровень альбумина (гиперальбуминемия) почти всегда возникает в результате обезвоживания.

Другие типы альбуминов

Другие типы включают в себя альбумины яичного белка (кональбумин, овальбумин, авидин), C-реактивный белок, лактальбумин (альфа-лактальбумин), парвальбумин, рицин.

Измерение уровня альбумина

Изменение уровня альбумина является компонентом теста функции печени. Измерение уровня альбумина может проводиться и как самостоятельный анализ.

Применение альбумина

Яичный, молочный, сывороточный альбумины применяются в кондитерском и текстильном производстве, в фармации и медицине. По методу академика Б. Патона альбумин применяется в качестве сварочного материала в хирургических операциях, по методике плазменной сварки живых тканей кишечника и желудка человека.

Глобулин — растворимый в разбавленных растворах солей и слаборастворимый в воде белок, входящий в состав растительных и животных тканей.

Глобулины

  • составляют почти половину белков крови;
  • определяют иммунные свойства организма;
  • определяют свертываемость крови;
  • участвуют в транспорте железа и в других процессах.

Липопротеи́ны — сложные соединения, молекулы которых построены из липидов и белков, связанных между собой посредством гидрофобных и электростатических взаимодействий. Л. входят в состав всех живых организмов, выполняют функцию транспорта и запасания липидов (Липиды), являются необходимой составляющей различных структур клетки; содержание Л. в крови служит важным диагностическим тестом при ряде заболеваний.

Условно различают Л. свободные, или растворимые в водной среде (Л. плазмы крови, молока, желтка яиц и др.), и структурные (Л. мембран клеток, миелиновой оболочки нервов и др.). Наиболее изучены Л. плазмы крови человека. Их делят на четыре класса: хиломикроны, Л. очень низкой плотности (ЛОНГГ), Л. низкой плотности (ЛНП) и Л. высокой плотности (ЛВП). По электрофоретической подвижности выделяют пре-β-липопротеины (что соответствует ЛОНП), β-липопротеины (ЛНП), α-липопротеины (ЛВП). Помимо этих Л. в плазме крови иногда обнаруживают так называемые флотирующие (всплывающие) β-липопротеины. Такие Л. флотируют подобно липопротеинам очень низкой плотности при плотности раствора 1006 г/л, но обладают электрофоретической подвижностью, близкой к электрофоретической подвижности β-липопротеинов.

Липопротеины значительно различаются по химическому составу, например отношение количества белка к количеству липидов в хиломикронах составляет примерно 1: 99, а у Л. высокой плотности — 50: 50. В норме Л. сыворотки крови содержат около 3,5 г/л (350мг/100 мл) α-липопротеинов и 4,5 г/л (450 мг/100 мл) β-липопротеинов. Большие различия наблюдаются и в физико-химических свойствах липопротеинов

Липопротеины имеют мицеллярное строение. Мицеллы, по-видимому, состоят из ядра, образованного гидрофобными компонентами липидов, и наружного слоя, состоящего из белка и полярных групп фосфолипидов.

Хиломикроны и небольшая часть Л. низкой и очень низкой плотности образуются в клетках эпителия слизистой оболочки тонкой кишки; Л. очень низкой плотности и Л. высокой плотности синтезируются главным образом в печени; Л. низкой плотности образуется в крови в результате действия на Л. очень низкой плотности фермента липопротеинлипазы. Период полужизни хиломикронов меньше 1 ч, липопротеинов очень низкой плотности — 2—4 ч, липопротеинов низкой плотности — 2—4 суток, Л. высокой плотности — 5 суток.

Функции Л. в организме разнообразны. Хиломикроны осуществляют транспорт жиров пищи, Л. очень низкой плотности переносят к месту утилизации триглицериды эндогенного происхождения, а Л. низкой плотности доставляют в клетки Холестерин; функции Л. высокой плотности пока полностью не выяснены, однако отмечают их антиатерогенные свойства.

Для определения концентрации Л. в плазме крови предварительно проводят их фракционирование. Л. очень низкой плотности или низкой плотности можно осадить гепарином, при этом Л. высокой плотности остаются в надосадочной жидкости. Однако лучшим способом разделения Л. является препаративное ультрацентрифугирование.

Нарушения обмена липопротеинов могут быть связаны с нарушением скорости их образования в печени и катаболизма в организме или скорости трансформации одного класса Л. плазмы крови в другой, а также с образованием в печени аномальных или патологических Л. и, наконец, с формированием аутоиммунных комплексов липопротеин — антитело. В целом концентрация в крови того ила иного класса Л. зависит главным образом от сбалансированности двух процессов: скорости их образования и поступления в кровь и быстроты их элиминации из крови.

О нарушениях обмена Л. обычно судят по качественным и количественным изменениям их содержания в плазме (сыворотке) крови по сравнению с нормой. Эти изменения называют общим термином «дислипопротеинемии», включающим такие понятия, как гипер- и гиполипопротеинемия — повышенное или пониженное содержание в плазме крови Л. одного, реже двух классов; алипопротеинемия — полное отсутствие Л. какого-либо класса в крови. Гиперлипопротеинемии могут быть генетически обусловленными, и в этом случае они относятся к первичным заболеваниям семейного характера. Однако, несмотря на наследственную природу, течение и выраженность семейных гиперлипопротеинемий во многом зависят от алиментарных, гормональных, эмоциональных и других факторов. Повышение содержания Л. в крови, обусловленное какими-либо заболеваниями, относится к категории вторичных гиперлипопротеинемий, и их течение во многом определяется этими заболеваниями.

Алипопротеинемии встречаются реже, чем гиперлипопротеинемии, но также имеют наследственный характер. Гиполипопротеинемии могут быть генетически обусловленными (гипобеталипопротеинемия, недостаточность лецитин-холестерин-ацилтрансферазы) или иметь вторичную природу (например, гипоальфалипопротеинемия).

При определенных условиях Л. плазмы крови могут функционировать как аутоантигены, вызывая образование антител к ним и в конечном счете аутоиммунных комплексов антиген — антитело. Появление таких комплексов обнаружено при миеломной болезни, ревматизме, макроглобулинемии, атеросклерозе. Существуют несколько разновидностей аутоиммунных комплексов липопротеин — антитело. отличающихся как по антигену, так и по антителу. В некоторых случаях антиген содержит значительные количества липидов и образование комплексов часто сопровождается гиперлипидемией. Согласно аутоиммунной теории патогенеза атеросклероза, аутоиммунные комплексы обладают большей атерогенностью, чем сами Л., и способны инициировать атеросклеротический процесс.

69. Код белкового синтеза.Передачу генетической информации от ДНК к белку мождно выразить схемой: ДНК → мРНК → белок. Реализуется эта схема посредством сложных биохимических процессов, протекающих в каждой клетке организма, один из которых — биосинтез белка — был рассмотрен в предыдущем разделе.

Бычий сывороточный альбумин: структура и свойства

Бычий сывороточный альбумин (сокращённо БСА, англ. Bovine Serum Albumin, BSA) — белокплазмы кровикрупного рогатого скота с молекулярной массой 69 000 Да, одноцепочечный, состоящий из 607 аминокислотных остатков.

Бычий сывороточный альбумин (БСА) — наиболее широко изученный и наиболее распространенный протеин крови (70% от общего протеинового состава).

Его концентрация в плазме составляет 35-55 мг/мл.

Бычий сывороточный альбумин представляет собой глобулу в форме сплюснутого эллипсоида вращения с полуосями 17 на 42 ангстрем, состоящую из 607 аминокислотных остатков, их список и количество представлены в таблице

Ala 48 Cys 35 Asp 41 Glu 58
Phe 30 Gly 17 His 16 Ile 15
Lys 60 Leu 65 Met 5 Asn 14
Pro 28 Gln 21 Arg 26 Ser 32
Thr 34 Val 38 Trp 2 Tyr 21

БСА обладает достаточно сложной пространственной структурой, образующих три домена, каждый из которых, в свою очередь подразделяется на два поддомена (A-B и C).

Каждый поддомен можно разбить на 3 спирали X, Y и Z. Вторичную структуру БСА, по данным (1H NMR) на 50-68% составляют альфа спирали, 16-18% бета складки. Третичная структура образована дисульфидными связями, которых в молекуле БСА насчитывается 17 штук (по количеству цистеиновых аминокислотных остатков). Молекулярная масса БСА ~ 69 кДа.

Он является удобной моделью для изучения свойств глобулярных белков.

Применения в лабораторной практике

Благодаря доступности исходного материала, стабильным методикам выделения, и, как результат, относительно невысокой цене и хорошей изученности свойств, бычий сывороточный альбумин широко применяется в лабораторной практике.

БСА применяется в качестве стандарта в различных методах количественного определения белков, в качестве стандарта молекулярной массы белков (маркера) в гель-хроматографии и электрофорезе белков в денатурированном состоянии (SDS-PAGE), а также как стандартный антиген при определении изменения иммунного ответа под действием иммуномодуляторов или других факторов. Так же используется для стабилизации некоторых ферментов, в частности эндонуклеаз рестрикции.

Предотвращает адгезию ферментов к стенкам сосуда.

Получение

Примитивные способы:

  1. «В кровяную сыворотку (кровь, лишённую фибрина) наливают воды в количестве, превышающем по объему в двадцать раз объем сыворотки, затем глобулин осаждают, осторожно прибавляя уксусную кислоту. Дав жидкости отстояться, её фильтруют и нейтрализуют содой, выпаривают при 40° и диализом выделяют большую часть солей».
  2. «Для технических целей его готовят, выпуская кровь прямо из животного в неглубокие цинковые чашки емкостью в несколько литров.

В них её охлаждают, пока она не свернется; нужно тщательно стараться не взбалтывать свежевыпущенную кровь, поэтому место, где производится операция, следует выбирать поблизости от животного. Когда кровь окончательно свёртывается, её переносят в такие же чаши с перфорированными днищами и режут кровяной сгусток на мелкие кусочки, чтобы дать возможность стечь сыворотке. Сыворотку собирают и выпаривают при умеренной температуре, остаток называется альбумином.

Следует избегать всякого сотрясения, так как при этом разрываются красные кровяные тельца и цвет продукта портится. Пять быков дают около 20 литров сыворотки и около 2 кг альбумина».

Что такое псевдоаллергические реакции, чем они отличаются от истинной аллергии, почему возникает псевдоаллергия, как ее выявить и устранить ее проявления?

В наши дни аллергия стала настоящим бедствием человечества, вызывая тяжелые заболевания у миллионов людей независимо от возраста, пола, места проживания.

Аллергические реакции могут быть легкими и быстропреходящими (незначительный локальный зуд и покраснение кожи, насморк и чихание), в других случаях они вызывают довольно серьезные изменения в организме: в виде отека кожи и слизистых оболочек, приступа удушья, поражения желудочно-кишечного тракта и даже анафилактического шока, который нередко заканчивается смертью.

И всему виной повышенная чувсвительность организма к определенным чужеродным веществам, попадающим к нам через дыхательные пути, во время приема пищи, при введении лекарственных средств, укусах змей и насекомых и т.д.
Вот только в 70-80% случаев речь идет не об истинной аллергии, а о псевдоаллергических реакциях.

Аллергия или псевдоаллергия?

Истинная аллергия – это повышенная чувсвительность к определенным белковым компонентам, содержащимся в веществах, попадающих в организм.

При этом чужеродный агент становится антигеном, на который усиленно реагирует наша иммунная система, вырабатывая своего рода “противоядие” в виде специальных клеток и антител, распознающих и запоминающих неизвестное вещество (так называемый клеточный и гуморальный иммунитет).

При повторном попадании этого аллергена иммунитет бурно реагирует на распознанного чужака, активируя выброс клетками различных биологически активных веществ (и прежде всего, гистамина). В результате и возникают эффекты, характерные для аллергических реакций – воспаление, отек, зуд, системные проявления (падение артериального давления, нарушение кровоснабжения органов и тканей и т.д.).

При псевдоаллергических реакциях патологический процесс протекает почти также, только отсутствует первая, иммунологическая стадия, то есть клетки иммунной системы (лимфоциты) не реагируют на чужеродное вещество и антитела не вырабатываются.

При псевдоаллергии сразу развивается вторая, патохимическая стадия, характеризующаяся выбросом медиаторов воспаления (гистамина и др.).

Какие причинные факторы способствуют развитию псевдоаллергии?

Псевдоаллергические реакции развиваются чаще при поступлении в организм веществ, стимулирующих выброс гистамина клетками или продуктов с высоким содержанием гистамина, тирамина и других биологически активных компонентов, вызывающих запуск воспалительных изменений в органах и тканях, характерных для аллергии.

  1. Гистаминолибераторы – вещества, способствующие интенсивному высвобождению гистамина тучными клетками и базофилами: яйца, морепродукты, шоколад, клубника, орехи, консервированные продукты и др.
  2. Выброс гистамина клетками могут стимулировать некоторые физические факторы: ультрафиолетовое излучение, высокая и низкая температура, вибрационное воздействие, а также воздействие агрессивных химических веществ (кислот, щелочей, медикаментов для местного применения).
  3. Псевдоаллергические реакции могут возникать на фоне хронических заболеваний желудочно-кишечного тракта (гастрита, дуоденита, язвенной болезни желудка и 12-перстной кишки, энтероколита), при которых повреждается слизистая оболочка желудка и кишечника и вещества-гистаминолибераторы легко проникают к тучным клеткам, стимулируя выброс гистамина.

При заболеваниях пищеварительного тракта также нарушен и процесс инактивации гистамина, что способствует более длительному течению псевдоаллергических реакций и связанных с ними воспалительных изменений в органах и тканях.

  • Ложная аллергия часто возникает при приеме в пищу продуктов с высоким содержанием гистамина и тирамина: твердых сыров, красного вина и пива, мясных и рыбных полуфабрикатов (ветчины, сосисок, копченых колбас) и консерв, маринованных помидоров и огурцов, изделий из шоколада.
  • Нередко возникновение псевдоаллергических реакций связано с употреблением различных пищевых добавок – красителей (тартазина и нитрита натрия), консервантов (бензойной кислоты, глутамата натрия, салицилатов), ароматизаторов и загустителей.

Сходная реакция может отмечаться при попадании в пищу нитратов, пестицидов, тяжелых металлов, токсических веществ, выделяемых микроорганизмами и паразитами.

  • Прием лекарственных препаратов – один из самых частых провоцирующих факторов развития псевдоаллергических реакций (примерно в 70-80% случаев появления симптомов, сходных с аллергией, речь идет о ложной, то есть псевдоаллергии).

Признаки псевдоаллергических реакций

Клинические проявления псевдоаллергических и аллергических реакций схожи и трудно отличимы друг от друга.

И в том и другом случае встречаются местные (локальные) признаки воспалительного процесса:

  • Поражение кожи и слизистых оболочек с появлением покраснения, мелких или крупных пузырей, местного отека (ангионевротический отек Квинке), жалобы на зуд различной степени выраженности, расчесы на коже
  • Воспалительные изменения в верхних дыхательных путях – носоглотке, гортани, бронхах с появлением соответствующих жалоб (насморк, приступы чихания, затруднение носового дыхания, слезотечение, затруднение дыхания, осиплость голоса, приступы удушья)
  • Поражение слизистой оболочки желудочно-кишечного тракта и жалобы на боли в животе, тошноту и рвоту, урчание в животе, жидкий стул и т.д.
  • Нарушение функции сердечно-сосудистой системы с появлением слабости, утомляемости, головокружения, повторных обмороков в связи с низким артериальным давлением, аритмии, отеков на ногах и других признаков, свидетельствующих о нарушении кровоснабжения органов и тканей, развитии сердечно-сосудистой недостаточности.

При развитии анафилактических и анафилактоидных реакций вышеперечисленные симптомы возникают остро – падает давление, возникает потеря сознания, нарушается дыхание, может быть остановка сердца.

Как отличить аллергию и псевдоаллергию

Для того, чтобы установить диагноз псевдоаллергии, нужно сначала провести все стандартные аллергологические исследования,чтобы исключить истинную аллергию.

  • Уже при изучении анамнеза можно получить ценные данные.

Аллергия у детей. Как кормить маленького аллергика?

Так, при аллергии патолоческий процесс возникает каждый раз при воздействии данного аллергена. При псевдоаллергических реакцях такой зависимости нет, а симптомы болезни и их выраженность зависят от дозы принятого непереносимого вещества (пищевого продукта, лекарственного средства) или добавки, содержащейся в нем.

Например, употребление болгарского перца, купленного в магазине, вызывает появление псевдоаллергической реакции с зудом, локальным отеком на лице, а прием того же сорта перца, выращенного на своем огороде, никакой нежелательной реакции не вызывает.

  • Аллергические проявления возникают при повторном контакте с аллергеном, при псевдоаллергии реакция может возникать при первой же встрече с непереносимым веществом
  • При истинной аллергии часто отмечаются другие признаки атопии (кроме аллергического ринита – еще и бронхиальная астма или крапивница), при псевдоаллергических реакциях таких признаков не отмечается.
  • Проведение кожных проб и иммунологических исследований с определением специфических антител (иммуноглобулинов) к аллергенам дает положительный результат при аллергических реакциях и отрицательный – при псевдоаллергии
  • При пищевых псевдоаллергических реакциях может выполняться тест с гистамином, который вводится в двенадцатиперстную кишку и изучается реакция на его введение.

Принципы лечения ложной аллергии

  1. Как и при истинной аллергии в случае псевдоаллергической реакции необходимо исключить попадание в организм проблемного вещества, вызвавшего развитие патологического процесса (пищевого продукта или добавки, лекарственного препарата).
  2. Важно соблюдать определенные диетические рекомендации: по возможности максимально ограничить поступление с пищей продуктов с высоким содержанием гистамина, а также гистаминолибераторов, включать а рацион овсяную кашу, рисовый отвар, слизистые овощные и крупяные супы, натуральную кисломолочную продукцию и другие хорошо переносимые в данном конкретном случае продукты.
  3. Используются стандартные антигистаминные средства, проводится симптоматическое лечение с учетом конкретных проявлений псевдоаллергических реакций (капли и спреи в нос, мази и кремы для местного применения на кожные покровы, ингаляторы, сосудистые препараты и т.д.)
  4. Иногда при пищевой псевдоаллергии проводится лечение малыми дозами гистамина с постепенным их повышением.

Лечение псевдоаллергических реакций должно проводиться врачом-аллергологом с участием дерматолога, ЛОР-врача и других специалистов в зависимости от локальных проявлений болезни.

При правильном выполнении врачебных рекомендаций по режиму труда и отдыха, соблюдению диеты, приему медикаментозных средств в большинстве случаев удается добиться хороших результатов.

Компоненты аллергенов молока: молекулярная характеристика белков-аллергенов коровьего молока

Большинство из пациентов с аллергией на молоко имеют антитела сразу к нескольким аллергенам молока, хотя уровни и соотношение таких IgE антител на отдельные аллергены могут сильно отличаться.

Полисенсибилизация (множественная аллергия) к двум и более протеинам обнаруживается у 70-80% пациентов с аллергией на молоко коров.

Важно учитывать, что такими аллергенами могут оказаться и редкие белки, которые присутствуют в молоке в малых количествах (сывороточный бычий альбумин, иммуноглобулины коровы, лактоферрин). В ряде случаев реакцию могут вызывать и искусственно вносимые в молоко вещества (антибиотики, консерванты и др.), о которых потребитель может не знать.

При различных способах переработки молока белки обычно не удаляются, но их аллергенные свойства могут изменяться. В специальных гидролизованных молочных смесях могут иногда присутствовать микродозы белка.

Так, определяемая концентрация α-лактальбумина была обнаружена в сыворотке детей, не получавших молока коров, а также в грудном молоке матерей, не употребляющих молока.

Показано, что сенсибилизация плода к отдельным аллергенам молока может возникнуть еще внутриутробно.

Чаще всего в роли аллергенов молока коровы выступают: казеин, бета-лактоглобулин (β-лактоглобулин), альфа-лактальбумин (α-лактальбумин) и ряд липопротеинов. Поэтому, из-за клинической важности данных белков, часто используют анализ крови на наличие IgE-антител на отдельные аллергены: f76 (Bos d 6) – α-лактальбумин, f77 (Bos d 5) — β-лактоглобулин, f78 (Bos d 8) – казеин и другие.

Казеин является основным белком молока, так как составляет свыше 70-75% от всех содержащихся в нем белков. Поскольку казеин входит в состав молока всех млекопитающих, при аллергии к нему реакция может развиваться на любой вид молока (козье, кобылье и др.).

В большинстве кисломолочных продуктов и сыров казеин также присутствует. Считается, что казеин это аллергокомпонент, который может помочь в разграничении состояния между персистирующей (постоянной) и транзиторной (временной) аллергией к молоку. Показано, что у пациентов, которые находились на безмолочной диете, причиной реакций на молочные аллергены чаще всего был казеин.

Высокий уровень sIgE к казеину (f78) в сочетании с бронхиальной астмой представляет серьезную угрозу здоровью таких больных.

Необходимо помнить, что казеин используется в качестве разбавителя в колбасах, соусах и присутствует в тушеном мясе, готовых кашах и детском питании. Казеин включает фракции αS1 -, αS2-, β-, к-казеины с мол. Массой от 19 до 25 кДа. Соотношение этих фракций в молоке обычно составляет 3:1:3:1, соответственно. Данный белок имеет неупорядоченную структуру и его молекулы формируют казеиновую мицеллу, в которой выделяется гидрофобная центральная часть и гидрофильный наружный слой.

Казеин выдерживает длительное нагревание, но чувствителен к действию ферментов. Известно, что дети с постоянной аллергией к коровьему молоку имеют высокий уровень антител IgE к казеину.

Бета-лактоглобулин также входит в состав молока многих копытных животных, а в составе коровьего молока на его долю приходится около 10% от общего количества белков и примерно половина от белков сыворотки молока.

β-Лактоглобулин является переносчиком витамина А и относится к липид-связывающим белкам. Установлено, что термическая обработка понижает аллергенные свойства данного белка при нагревании, тогда как химический гидролиз мало на них влияет. Аналог β-лактоглобулина в грудном молоке не содержится. Частота антител к β-лактоглобулину (f77) при аллергии на молоко составляет от 10% до 80% в разных исследованиях.

Альфа-лактальбумин белок сыворотки молока с мол.

Массой 14 кДа, относится к семейству гидролаз и составляет до 25% белка сыворотки и до 5% от всего белка коровьего молока. α-Лактальбумин является кальций-связывающим белком и его связь с кальцием стабилизирует устойчивость при нагревании. Аллергенные свойства сохраняются как в нативной форме белка, так и в денатурированной (разрушенной) молекуле. Причем те новые эпитопы (аллергены), которые появляются при разрушении белка, могут обладать даже более высокой IgE-связывающей способностью, чем нативные.

Выявление аллергии к α-лактальбумину (f76) у пациентов по результатам кожных аллергопроб достигает 75% от общего числа обследованных больных с аллергией к молоку. α-Лактальбумин является видоспецифичным белком, поэтому если аллергия связана главным образом именно с ним, то перекрестной реакции на молоко других животных может и не быть. Однако при наличии реакции на альфа-лактальбумин очень вероятна также аллергическая реакция на мясо — говядину. Установлено, что IgE антитела к α-лактальбумину могут проявлять перекрестную реактивность с овальбумином куриного яйца.

Коровий сывороточный альбумин (BSA) является минорным аллергеном (Е204) молока.

Поскольку BSA является главным белком крови у всех млекопитающих, он присутствует в молоке и мясе разных животных. Чаще всего BSA является причиной аллергии к говядине, но может встречаться и при аллергии к молоку. Коровий сывороточный альбумин широко используют в производстве питательных средств, кремов и другой косметики. Сывороточный альбумин при нагревании снижает аллергенность, поэтому хорошо прожаренное мясо теряет часть его (BSA) аллергенных свойств.

В целом, пациенты с пищевой аллергией к говядине находятся в группе риска по развитию аллергии к молоку, и наоборот. Структура коровьего сывороточного альбумина сходна со структурой овечьего сывороточного альбумина и альбуминов некоторых других видов животных.

Поэтому часто встречается взаимная реакция на ряд видов мяса.

Лактоферрин (LF) это белок из семейства трансферринов с мол. Массой 76 кДа. Белок является термостабильным аллергеном и примерно на 70% схож (гомологичен) с человеческим лактоферрином, что может давать перекрестную реактивность с грудным молоком в определенных условиях.

Иммуноглобулин коровы и липопротеины считаются самым слабым из «молочных» аллергенов.

Они довольно малоизучены. Липопротеины могут входить в состав не только молока и кисломолочных продуктов, но и сливочного масла, и быть его аллергенами.

β-лактоглобулин считается наиболее сильным аллергеном из БКМ.

Аллергокомпонент e204 — Бычий сывороточный альбумин nBos d 6, IgE (ImmunoCAP)

Например, в группе детей с аллергией к молоку после пероральной пробы с β-лактоглобулином реакцию отмечали у более, чем 60% детей, а с казеином, β-лактальбумином или с бычьим сывороточным альбумином – в пределах до 50%. Также положительные кожные пробы с β-лактоглобулином наблюдались более чем у 80%, тогда как с казеином и α-лактальбумином только у 40% больных.

Показано также, что наличие IgE антител к αS1- и β-казеинам является фактором риска при формировании постоянной (персистирующей) аллергии к БКМ.

cyber
Оцените автора
CyberLesson | Быстро освоить программирование Pascal и C++. Решение задач Pascal и C++
Добавить комментарий