Химические свойства белков | Физические свойства белков

Химические свойства белков

Находящиеся на поверхности белковых частиц реакционноспособные группы сообщают белкам молока способность вступать в реакции с другими веществами.

Казеин – основной белок молока – подобно всем белкам обладает амфотерными свойствами.

NH2 N+H3

R ↔ R

COOH COO-

В практике молочной промышленности представляют интерес те реакции, которые протекают в процессах хранения молока и производства молочных продуктов и влияют на их качество, а также лежащие в основе методов определения содержания белков.

Гидролиз белков – реакция, играющая важную роль в процессе хранения молока, и особенно, при созревании сыров, так как от глубины этого процесса зависит накопление продуктов гидролиза, определяющих вкус, аромат и консистенцию продукта. При созревании сыров происходит гидролиз под действием ферментных систем микроорганизмов. Ферментативный гидролиз имеет место и при хранении молока.

R1 – CO – NH – R2 ―――→ R1 – COOH + R2 – NH2

протеаза

Гидролиз белков может быть вызван и действием неорганических кислот и оснований. Кислотный гидролиз (концентрированные HCl и H2SO4) используют для аналитических целей при определении аминокислотного состава белков молока или их фракций.

Взаимодействие белков с альдегидными группами лактозы или глюкозы. При нагревании молока или при длительном хранении сухих молочных продуктов аминогруппы лизина в казеине взаимодействуют с альдегидными группами лактозы или глюкозы, образуя продукты реакции коричневого цвета – меланоидины. Этим взаимодействием объясняется первая стадия реакции меланоидинообразования.

О

R – NH2 + C – R → R – N = CH – R + H2O

Н альдозиламин

Альдозиламин претерпевает ряд изменений и распадается на несколько соединений.

Свободные аминогруппы казеина могут взаимодействовать с альдегидами, например, с формальдегидом, образуя метилолсоединения

R – NH2 + 2CH2O → R – N

При этом формальдегид реагирует только с незаряженной аминогруппой. Освободившиеся при реакции карбоксильные группы оттитровывают раствором гидроксида натрия. Эта реакция положена в основу определения содержания белка в молоке методом формольного титрования.

Взаимодействие казеина со щелочами. Наличие на поверхности мицелл казеина отрицательно заряженных СОО¯ групп обусловливает взаимодействие его со щелочами с образованием солей

R] – COOH + NaOH → R] – COONa + H2O

казеинат натрия

Эта реакция лежит в основе промышленного способа производства растворимых форм молочно-белковых концентратов. Взаимодействие функциональных групп белковых молекул с определенными реагентами, сопровождающиеся характерным окрашиванием, используется при проведении качественных реакций (цветных) на белки.

Ксантопротеиновая – желтое окрашивание за счет взаимодействия фенольного ядра тирозина с HNO3. Биуретовая – пурпурно-фиолетовая окраска при добавлении к сильнощелочному раствору белка раствора CuSO4.

Нингидриновая – сине-фиолетовое окрашивание – реакция положена в основу методов количественного определения белков.

Белки как биополимеры. Свойства и биологические функции белков

Белки – это биополимеры, состоящие из остатков α-аминокислот, соединённых между собой пептидными связями (-CO-NH-). Белки входят в состав клеток и тканей всех живых организмов. В молекулы белков входит 20 остатков различных аминокислот.

Структура белка

Белки обладают неисчерпаемым разнообразием структур.

Первичная структура белка – это последовательность аминокислотных звеньев в линейной полипептидной цепи.

Вторичная структура – это пространственная конфигурация белковой молекулы, напоминающая спираль, которая образуется в результате скручивания полипептидной цепи за счёт водородных связей между группами: CO и NH.

Третичная структура – это пространственная конфигурация, которую принимает закрученная в спираль полипептидная цепь.

Четвертичная структура – это полимерные образования из нескольких макромолекул белка.

Физические свойства белков

Свойства белков весьма разнообразны, которые они выполняют.

Одни белки растворяются в воде, образуя, как правило, коллоидные растворы (например, белок яйца); другие растворяются в разбавленных растворах солей; третьи нерастворимы (например, белки покровных тканей).

Химические свойства белков

1. Денатурация – разрушение вторичной, третичной структуры белка под действием различных факторов: температура, действие кислот, солей тяжёлых металлов, спиртов и т.д.

2. Качественные реакции на белки:

а) При горении белка – запах палёных перьев.

б) Белок +HNO3 → жёлтая окраска

в) Раствор белка +NaOH + CuSO4 → фиолетовая окраска

3. Гидролиз

Белок + Н2О → смесь аминокислот

Функции белков в природе:

• каталитические (ферменты);
• регуляторные (гормоны);
• структурные (кератин шерсти, фиброин шелка, коллаген);
• двигательные (актин, миозин);
• транспортные (гемоглобин);
• запасные (казеин, яичный альбумин);
• защитные (иммуноглобулины) и т.д.

Характеристика высокомолекулярных соединений: состав, строение, реакции

Общая характеристика высокомолекулярных соединений: состав, строение, реакции, лежащие в основе их получения (на примере полиэтилена или синтетического каучука).

Высокомолекулярными соединениями (ВМС) или полимерами называются вещества, имеющие большую молекулярную массу, состоящую из множества повторяющихся структурных звеньев.

Существуют природные полимеры (крахмал, белки, целлюлоза, каучук) и синтетические полимеры (полиэтилен, фенопласты). Низкомолекулярные вещества, из которых синтезируют полимеры, называются мономерами.

CH2=CH2 мономер полиэтилена — этилен

(-CH2-CH2-)n –молекула полимера

-CH2-CH2- – структурное звено – многократно повторяющаяся группа атомов

n – степень полимеризации (число звеньев в молекуле полимера)

Молекулярная масса полимера непостоянна и зависит от числа n.

Макромолекулы полимеров могут иметь различную пространственную структуру:

1. Линейную (полиэтилен, полипропилен);

2. Разветвлённую (крахмал);

3. Пространственную (резина).

Физические свойства полимеров

Полимеры имеют высокую механическую прочность. Химически стойкие (с кислотами и щелочами не реагируют). Не имеют определённой температуры плавления, не растворяются в воде и в большинстве органических растворителей.

Синтез полимеров

Полимеры синтезируют двумя способами:

1 Реакцией полимеризации;

2. Реакцией поликонденсации.

Реакцией полимеризации называется процесс соединения молекул мономера в более крупные молекулы.

n CH2=CH2 → (-CH2-CH2-)n

этилен полиэтилен

Полиэтилен – полупрозрачный материал, жирный на ощупь, воздухо- и влагонепроницаем, легкоплавкий, химически стойкий, не гниёт, диэлектрик. Применяется для производства плёнок, труб, бытовых изделий (посуда, игрушки), электроизоляции, поверхностных покрытий.

Реакцией поликонденсации называется процесс получения высокомолекулярных веществ, идущих с выделением побочного низкомолекулярного продукта.

Белки. Структурная организация и функции белковых молекул

Белки — это биополимеры, мономерами которых являются аминокислоты.

Аминокислоты представляют собой низкомолекулярные органические соединения, содержащие карбоксильную (-COOH) и аминную (-NH2) группы, которые связаны с одним и тем же атомом углерода. К атому углерода присоединяется боковая цепь — какой-либо радикал, придающий каждой аминокислоте определенные свойства.

У большей части аминокислот имеется одна карбоксильная группа и одна аминогруппа; эти аминокислоты называются нейтральными.

Существуют, однако, и основные аминокислоты — с более чем одной аминогруппой, а также кислые аминокислоты — с более чем одной карбоксильной группой.

Известно около 200 аминокислот, встречающихся в живых организмах, однако только 20 из них входят в состав белков. Это так называемые основные или протеиногенные аминокислоты.

В зависимости от радикала основные аминокислоты делят на 3 группы:

1. Неполярные (аланин, метионин, валин, пролин, лейцин, изолейцин, триптофан, фенилаланин);
2. Полярные незаряженные (аспарагин, глутамин, серин, глицин, тирозин, треонин, цистеин);
3. Заряженные (аргинин, гистидин, лизин — положительно; аспарагиновая и глутаминовая кислота — отрицательно).

Боковые цепи аминокислот (радикал) могут быть гидрофобными и гидрофильными и придают белкам соответствующие свойства.

У растений все необходимые аминокислоты синтезируются из первичных продуктов фотосинтеза.

Человек и животные не способны синтезировать ряд протеиногенных аминокислот и должны получать их в готовом виде вместе с пищей. Такие аминокислоты называются незаменимыми. К ним относятся лизин, валин, лейцин, изолейцин, треонин, фенилаланин, триптофан, метионин; аргинин и гистидин — незаменимые для детей.

В растворе аминокислоты могут выступать в роли как кислот, так и оснований, т. е. они являются амфотерными соединениями. Карбоксильная группа (-COOH) способна отдавать протон, функционируя как кислота, а аминная (-NH2) принимать протон, проявляя таким образом свойства основания.

Аминогруппа одной аминокислоты способна вступать в реакцию с карбоксильной группой другой аминокислоты.

Образующаяся при этом молекула представляет собой дипептид, а связь между атомами углерода и азота называется пептидной связью.

На одном конце молекулы дипептида находится свободная аминогруппа, а на другом — свободная карбоксильная группа. Благодаря этому дипептид может присоединять к себя другие аминокислоты, образуя олигопептиды.

Если таким образом соединяется много аминокислот (более 10), то образуется полипептид.

Пептиды играют важную роль в организме. Многие алигопептиды являются гормонами. Таковы окситоцин, вазопрессин, тиролиберин, тиреотропин и др.

К олигопептидам относится также брадикидин (пептид боли) и некоторые опиаты («естественные наркотики» человека), выполняющие функцию обезболивания. Принятие наркотиков разрушает опиатную систему организма, поэтому наркоман без дозы наркотиков испытывает 1 сильную боль — «ломку», которая в норме снимается опиатами.

К олигопептидам относятся некоторые антибиотики (например, грамицидин S).

Многие гормоны (инсулин, адренокортикотропный гормон и др.), антибиотики (например, грамицидин А), токсины (например, дифтерийный токсин) являются полипептидами.

Белки представляют собой полипептиды с молекулярной массой свыше 10 000, в молекулу которых входит от 50 до нескольких тысяч аминокислот.

Каждому белку свойственна в определенной среде своя особая пространственная структура.

При характеристике пространственной (трехмерной) структуры выделяют четыре уровня организации молекул белков.

Первичная структура — последовательность аминокислот в полипептид ной цепи. Первичная структура специфична для каждого белка и определяется генетической информацией, т.е. зависит от последовательности нуклеотидов в участке молекулы ДНК, кодирующем данный белок. От первичной структуры зависят все свойства и функции белков.

Замена одной единственной аминокислоты в составе молекул белка или изменение их расположения обычно влечет за собой изменение функции белка. Так как в состав белков входит 20 видов аминокислот, число вариантов их комбинаций в пол и пептидной цепи поистине безгранично, что обеспечивает огромное количество видов белков в живых клетках.

В живых клетках молекулы белков или отдельные их участки представляют собой не вытянутую цепь, а скручены в спираль, напоминающую растянутую пружину (это так называемая α-спираль) или сложены в складчатый слой (β-слой).

Вторичная структура возникает в результате образования водородных связей между -СО- и -NН2-группами двух пептидных связей внутри одной полипептидной цепи (спиральная конфигурация) или между двумя полипептидными цепями (складчатые слои).

Полностью α-спиральную конфигурацию имеет белок кератин.

Это структурный белок волос, шерсти, ногтей, когтей, клюва, перьев и рогов. Спиральная вторичная структура характерна, помимо кератина, для таких фибриллярных (нитевидных) белков, как миозин, фибриноген, коллаген.

У большинства белков спиральные и неспиральные участки полипептидной цепи складываются в трехмерное образование шаровидной формы — глобулу (характерна для глобулярных белков).

Глобула определенной конфигурации является третичной структурой белка. Третичная структура стабилизируется ионными, водородными связями, ковалентными дисульфидными связями (которые образуются между атомами серы, входящими в состав цистеина), а также гидрофобными взаимодействиями.

Наиболее важными в возникновении третичной структуры являются гидрофобные взаимодействия; белок при этом свертывается таким образом, что его гидрофобные боковые цепи скрыты внутри молекулы, т. е. защищены от соприкосновения с водой, а гидрофильные боковые цепи, наоборот, выставлены наружу.

Многие белки с особо сложным строением состоят из нескольких полипептидных цепей, удерживаемых в молекуле вместе за счет гидрофобных взаимодействий, а также при помощи водородных и ионных связей — возникает четвертичная структура.

Такая структура имеется, например, у глобулярного белка гемоглобина. Его молекула состоит из четырех отдельных полипептидных субъединиц (протомеров), находящихся в третичной структуре, и небелковой части — гема. Только в такой структуру гемоглобин способен выполнять свою транспортную функцию.

Под влиянием различных химических и физических факторов (обработка спиртом, ацетоном, кислотами, щелочами, высокой температурой, облучением, высоким давлением и т. д.) происходит изменение третичной и четвертичной структуры белка вследствие разрыва водородных и ионных связей. Процесс нарушения нативной (естественной) структуры белка называется денатурацией.

При этом наблюдается уменьшение растворимости белка, изменение формы и размеров молекул, потеря ферментативной активности и т. д. Процесс денатурации иногда обратим, т. е. возвращение нормальных условий среды может сопровождаться самопроизвольным восстановлением естественной структуры белка. Такой процесс называется ренатурацией. Отсюда следует, что все особенности строения и функционирования макромолекулы белка определяются его первичной структурой.

По химическому составу выделяют белки простые и сложные. К простым относятся белки, состоящие только из аминокислот, а к сложным — содержащие белковую часть и небелковую (простатическую) — ионы металлов, углеводы, липиды и др.

Простыми белками являются сывороточный альбумин крови, иммуноглобулин (антитела), фибрин, некоторые ферменты (трипсин) и др. Сложными белками являются все протеолипиды и гликопротеиды, гемоглобин, большинство ферментов и т.д.

Функции белков

Структурная.

Белки входят в состав клеточных мембран и органелл клетки. Стенки кровеносных сосудов, хрящи, сухожилия, волосы, ногти, когти у высших животных состоят преимущественно из белков.

Каталитическая (ферментативная). Белки-ферменты катализируют протекание всех химических реакций в организме. Они обеспечивают расщепление питательных веществ в пищеварительном тракте, фиксацию углерода при фотосинтезе, реакции матричного синтеза и т. п.

Транспортная.

Белки способны присоединять и переносить различные вещества. Альбумины крови транспортируют жирные кислоты, глобулины — ионы металлов и гормоны. Гемоглобин переносит кислород и углекислый газ.

Молекулы белков, входящие в состав плазматической мембраны, принимают участие в транспорте веществ в клетку и из нее.

Защитная.

Ее выполняют иммуноглобулины (антитела) крови, обеспечивающие иммунную защиту организма. Фибриноген и тромбин участвуют в свертывании крови и предотвращают кровотечение.

Сократительная.

Обеспечивается движением относительно друг друга нитей белков актина и миозина в мышцах и внутри клеток. Скольжение микротрубочек, построенных из белка тубулина, объясняется движение ресничек и жгутиков.

Регуляторная.

Многие гормоны являются олигопептидами или белками, например: инсулин, глюкагон, аденокортикотропный гормон и др.

Рецепторная.

Некоторые белки, встроенные в клеточную мембрану, способны изменить свою структуру на действие внешней среды. Так происходят прием сигналов из внешней среды и передача информации в клетку. Примером может служить фитохром — светочувствительный белок, регулирующий фотопериодическую реакцию растений, и опсин — составная часть родопсина, пигмента, находящегося в клетках сетчатки глаза.

Физико-химические свойства белков

Строение и свойства белков и ферментов

Вводная лекция.

Предмет и задачи биологической химии, ее значение для биологии и медицины. Важнейшие этапы в истории биохимии. Основные принципы биохимических исследований в медицине. Место биохимии среди других биологических дисциплин. Биохимия как молекулярный уровень изучения явлений жизни.

Биохимия и медицина (значение клинической биохимии в диагностике и определении тактики лечения различных заболеваний).

Аминокислоты и структуры белка.

A–аминокислоты — это органические кислоты, у которых один из атомов водорода у α-С-атома замещен на аминогруппу. Классификация протеиногенных аминокислот возможна: по строению радикала, по полярности радикала, по степени незаменимости аминокислот, по кислотно-основным свойствам.

Для аминокислот характерны следующие физико-химические свойства: ионизация (диссоциация карбоксильных и протонирование аминогрупп), изоэлектрическое состояние, изоэлектрическая точка, амфотерность аминокислот и их буферные свойства.

Белки –это высокомолекулярные азотсодержащие органические соединения, состоящие из аминокислот, соединенных пептидной связью в полипептидные цепи. Белки выполняют в организме многочисленные функции: ферментативную, гормональную, рецепторную, транспортную, структурную, иммунологическую и др.

Белки имеют сложную форму структурной организации.

Первичная структура белка –это линейная последовательность аминокислот, соединенных между собой в цепь пептидными связями.

Вторичная структура белка — это способ укладки стержня пептидной цепи (первичной структуры) в упорядоченную a–спираль или b–структуру при помощи водородных связей.

Альфа-спираль (a-спираль) – вторичная структура, формируемая остовом полипептидной цепи.

Она представляет собой правую спираль, у которой на один виток приходится 3,6 аминокислотных остатка. Спираль стабилизирована водородными связями между группами СО и NH различных мономерных звеньев, отстоящих друг от друга на расстояние 4 остатков аминокислот. Водородные связи направлены вдоль оси спирали.

Бета-структура — b-слой или «складчатый лист» — один из регулярных элементов вторичной структуры белка: между несколькими вытянутыми (деспирализованными) полипептидными цепями возникают водородные связи (между группами СО одной цепи и NН другой).

Третичная структура белка – способ укладки a–спирали или b–структуры в пространстве (глобулярные, фибриллярные белки).

Третичную структуру стабилизируют ионные, водородные, ковалентные (дисульфидные) связи и гидрофобные взаимодействия.

Четвертичная структура белка –это объединение нескольких полипептидных цепей с третичной структурой в единую функциональную молекулу белка.

Классификация белков осуществляется: по структурным признакам (простые и сложные); по электрохимическим признакам (кислые, основные и нейтраль­ные); по полярным признакам (полярные [гидрофильные], неполярные [гидрофобные], амфифильные); по форме молекул (глобулярные, фибриллярные); по функциям (транспортные, белки–ферменты, гормоны, антитела, структурные и т.д.).

Характеристика (особенности аминокислотного состава, молекуляр­нуая масса, заряд, структура и функции) и основные представители простых белков (альбумины, глобулины, протамины, гистоны).

Химический состав и структура сложных белков: белковая часть – апопротеин, небелковый компонент – простетическая группа. Принципклассификации(по названию простетической группы) и классы сложных белков.

Методы изучения аминокислот и белков: выделение, очистка, качественный и количественный анализ, хроматография, электрофорез.

Физико-химические свойства белков

Простые и сложные белки.

Белки — высокомолекулярные соединения. Гидролиз белка состоит из двух этапов: разрыва гидролизуемой связи и присоединения по месту разрыва фрагментов воды (Н- и НО- групп). Пептидная связь является ковалентной и химически устойчивой, поэтому гидролиз белков проводят в жестких условиях. Различают кислотный, щелочной и ферментативный способы гидролиза белков. Кислотный или щелочной гидролиз проводят кипячением белка в растворе кислоты или щелочи в течение длительного времени.

При ферментативном гидролизе раствор белка инкубируют с энзимом при температуре, не выше 40◦ С.

В воде боль­шинство белков образует истинные растворы.

Однако, по при­чине высокой молекулярной массы и большого размера мо­лекулы белка приобретают свойства коллоидных частиц, а растворы белка — свойства коллоидных растворов.

Колло­идные растворы белка достаточно устойчивы. Это обуслов­лено: 1) наличием на белковой частице электрического за­ряда и 2) образованием вокруг белковой молекулы гидратной оболочки. Заряд на молекуле белка форми­руется при ионизации в воде карбокси- и аминогрупп: обра­зуются ионы R-СОО — и NH3+ . Такие ионы на поверхно­сти белковой частицы и полярные радикалы аминокислот (—ОН серина, —SH цистеина), притягивая диполи воды, способствуют образованию гидратной оболочки, обеспечивая, тем самым, растворимость.

Факторы, влияющие па гидратную оболочку, заряд или структуру белковой молеку­лы, могут повысить или, наоборот, понизить растворимость молекул белка, изменить их физико-химические свойства и функциональную активность.

Белки, как и их структурные элементы – аминокислоты, благодаря одновременному присутствию СООН – групп (кислотных) и NН2 – групп (основных), являются амфотерными электролитами. В кислой среде они проявляют основные свойства и несут положительный заряд (катионы).

В щелочной среде они проявляют кислотные свойства и несут отрицательный заряд (анионы)

Однако, в зависимости от преобладания в молекуле дикарбоновых или диаминомонокарбоновых аминокислот, белки в водных растворах при рН=7 приобретают, соответственно, свойства либо слабых кислот или слабых оснований.

Кислые белки (альбумины, глобулины) в водном растворе несут суммарный отрицательный заряд, основные белки (протамины, гистоны) – положительный заряд.

Растворимость белка, как правило, увеличивается при добавлении к раствору солей щелочных и щелочноземельных металлов (хлоридов и сульфатов натрия, калия, кальция, магния, аммония и др.) в небольших концентрациях (> 5 %).

Однако, при дальнейшем повышении в растворе концентрации этих же солей растворимость белков может резко понижаться, они выпадают в осадок. При разбавлении этих растворов водой белки снова растворяются, восстанавливая свои специфические (нативные) свойства.

Вышеописанный метод выделения белков называют высаливанием. Поскольку разные белки высаливаются (осаждаются) при различной концентрации солей, этот метод широко используется для фракционирования и получения относительно гомогенных белковых препаратов (альбуминов, глобулинов, белков-ферментов и др.).

Другой химизм имеет осаждение белков солями тяжелых металлов (ртути, серебра, меди, свинца, стронция и др.).

Их токсическое действие основано на образовании с белками нерастворимых солей, что является причиной денатурации белков. Под влиянием различных физических и химических факторов (нагревания, действия ультразвука, ультрафиолетового и радиоактивного излучения, концентрированных кислот, щелочей, солей тяжелых металлов, органических соединений, алкалоидов и многих других) белки денатурируют.

При этих воздействиях в молекуле белка происходит разрушение слабых связей (водородных, электростатических, гидрофобных), формирующих четвертичную, третичную и вторичную структуры. Полипептидная цепь разворачивается, и гидрофобные радикалы аминокислот понижают растворимость белка.

При этом изменяются физико-химические и, главное, биологические (нативные) свойства белка.

Процесс разделения высокомолекулярных и низкомолекулярных частиц с помощью полупроницаемых мембран называется диализом. Метод основан на неспособности коллоидных частиц проникать через полупроницаемые мембраны. Обладая большим диаметром, частицы белка не способны к проникновению через такие мембраны. В то же время низкомолекулярные примеси легко проходят через поры полупроницаемых мембран.

На основе диализа создан аппарат «искусственная почка». С помощью диа­лиза могут быть получены очищенные от солей растворы белков.

Простые белки состоят только из аминокислот.

Сложные белки классифицируют в зависимости от простетической группы. Основная роль простетической группы: стабилизация третичной структуры белка и участие в выполнении биологической функции.

Фосфопротеины, наряду с апопротеином, содержат фосфорную кислоту.

Присоединение или отщепление фосфорной кислоты изменяет активность ферментов (фосфорилаза и гликогенсинтаза). Второй тип фосфопротеинов – питательные белки (казеиноген).

К металлопротеинам относят макромолекулы, у которых, помимо белка, имеются ионы одного или нескольких металлов. Например, белки, содержащие негеминовое железо (ферритин, трансферрин), ионыцинка (алкогольдегидрогеназа, карбоангидраза), меди (тирозиназа, цитохромоксидаза), натрий, калий, кальций, магний (АТФ-азы и многие др. ферменты).

Состав, строение, свойства белков

Белки – это сложные высокомолекулярные природные соединения, построенные из -аминокислот. В состав белков входит 20 различных аминокислот, отсюда следует огромное многообразие белков при различных комбинациях аминокислот.

Как из 33 букв алфавита мы можем составить бесконечное число слов, так из 20 аминокислот – бесконечное множество белков.

В организме человека насчитывается до 100000 белков.

Белки подразделяют на протеины (простые белки) и протеиды (сложные белки).

Число аминокислотных остатков, входящих в молекулы, различно: инсулин – 51, миоглобин – 140.

Отсюда Mr белка от 10 000 до нескольких миллионов.

Историческая справка. Первая гипотеза о строении молекулы белка была предложена в 70-х годах XIX в. Это была уреидная теория строения белка. В 1903 г. немецкий ученый Э.Г.Фишер предложил пептидную теорию, которая стала ключом к тайне строения белка.

Фишер предположил, что белки представляют собой полимеры из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью NH–CO. Идея о том, что белки – это полимерные образования, высказывалась еще в 1888 г. русским ученым А.Я.Данилевским.

Эта теория получила подтверждение в последующих работах. Согласно полипептидной теории белки имеют определенную структуру.

Многие белки состоят из нескольких полипептидных частиц, которые складываются в единый агрегат.

Так, молекула гемоглобина (С738Н1166S2Fe4O208) состоит из четырех субъединиц.

Отметим, что Mr белка яйца = 36 000, Mr белка мышц = 1 500 000.

Первичная структура белка – последовательность чередования аминокислотных остатков (все связи ковалентные, прочные)

Вторичная структура – форма полипептидной цепи в пространстве. Белковая цепь закручена в спираль (за счет множества водородных связей)

Третичная структура – реальная трехмерная конфигурация, которую принимает в пространстве закрученная спираль (за счет гидрофобных связей), у некоторых белков – S–S-связи (бисульфидные связи)